众文网1.求关于蛋白质性质的论文
蛋白质的理化性质关键词：蛋白质 蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，其理化性质一部分与氨基酸相似，如两性电离、等电点、呈色反应、成盐反应等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、胶体性、变性等。
一、蛋白质的胶体性质 蛋白质分子量颇大，介于一万到百万之间，故其分子的大小已达到胶粒1~100nm范围之内。球状蛋白质的表面多亲水基团，具有强烈地吸引水分子作用，使蛋白质分子表面常为多层水分子所包围，称水化膜，从而阻止蛋白质颗粒的相互聚集。
与低分子物质比较，蛋白质分子扩散速度慢，不易透过半透膜，粘度大，在分离提纯蛋白质过程中，我们可利用蛋白质的这一性质，将混有小分子杂质的蛋白质溶液放于半透膜制成的囊内，置于流动水或适宜的缓冲液中，小分子杂质皆易从囊中透出，保留了比较纯化的囊内蛋白质，这种方法称为透析（dialysis）。 蛋白质大分子溶液在一定溶剂中超速离心时可发生沉降。
沉降速度与向心加速度之比值即为蛋白质的沉降系数S。校正溶剂为水，温度20℃时的沉降系数S20·w可按下式计算：式中X为沉降界面至转轴中心的距离，W为转子角速度，W2X为向心加速度，dX/dt为沉降速度。
单位用S，即Svedberg单位，为1*1013秒，分子愈大，沉降系数愈高，故可根据沉降系数来分离和检定蛋白质。 二、蛋白质的两性电离和等电点 蛋白质是由氨基酸组成的，其分子中除两端的游离氨基和羧基外，侧链中尚有一些解离基，如谷氨酸、天门冬氨酸残基中的γ和β-羧基，赖氨酸残基中的ε-氨基，精氨酸残基的胍基和组氨酸的咪唑基。
作为带电颗粒它可以在电场中移动，移动方向取决于蛋白质分子所带的电荷。蛋白质颗粒在溶液中所带的电荷，既取决于其分子组成中碱性和酸性氨基酸的含量，又受所处溶液的pH影响。
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子（zwitterion，净电荷为O），此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点（isoelectric point，简写pI）。处于等电点的蛋白质颗粒，在电场中并不移动。
蛋白质溶液的pH大于等电点，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷。各种蛋白质分子由于所含的碱性氨基酸和酸性氨基酸的数目不同，因而有各自的等电点。
凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏碱性，如组蛋白、精蛋白等。反之，凡酸性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点就偏酸性，人体体液中许多蛋白质的等电点在pH5.0左右，所以在体液中以负离子形式存在。
三、蛋白质的变性 天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用（denaturation）。变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低，同时蛋白质的粘度增加，结晶性破坏，生物学活性丧失，易被蛋白酶分解。 引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。
物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠（SDS）等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。
反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。 变性并非是不可逆的变化，当变性程度较轻时，如去除变性因素，有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能，变性的可逆变化称为复性。
例如，前述的核糖核酸酶中四对二硫键及其氢键。在βز巯基乙醇和8M尿素作用下，发生变性，失去生物学活性，变性后如经过透析去除尿素，βز巯基乙醇，并设法使疏基氧化成二硫键，酶蛋白又可恢复其原来的构象，生物学活性也几乎全部恢复，此称变性核糖核酸酶的复性。
许多蛋白质变性时被破坏严重，不能恢复，称为不可逆性变性。 四、蛋白质的沉淀 蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋白质沉淀（precipitation），变性蛋白质一般易于沉淀，但也可不变性而使蛋白质沉淀，在一定条件下，变性的蛋白质也可不发生沉淀。
蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素，即颗粒表面的水化层和电荷。若无外加条件，不致互相凝集。
然而除掉这两个稳定因素（如调节溶液pH至等电点和加入脱水剂）蛋白质便容易凝集析出。从图1-0可以看出，如将蛋白质溶液pH调节到等电点，蛋白质分子呈等电状态，虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了。
但是还有水化膜起保护作用，一般不致于发生凝聚作用，如果这时再加入某种脱水剂，除去蛋白质分子的水化膜，则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之，若先使蛋白质脱水，然后再调节pH到等电点，也同样可使蛋白质沉淀析出。 引起蛋白质沉淀的主要方法有下述几种： （一）盐析（Salting Out） 在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
常用的中性盐有硫酸铵、硫酸钠、氯化钠等。各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH不同，故可用于对混和蛋白质组分的分离。
例如用半饱和。
2.蛋白质的功效与作用论文300字
蛋白质是保证机体健康最重要的营养素，它是维持和修复机体以及细胞生长所必需的，它不仅影响机体组织如肌肉的生长，还参与激素的产生、免疫功能的维持、其它营养物质和氧的转运以及血红蛋白的生成、血液凝结等多方面。
蛋白质的蛋白质食物来源可分为植物性蛋白质和动物性蛋白质两大类。虽然动物蛋白质和植物蛋白质的营养价值都是人体所必需的，但随着现代生活水平的提高，人们日常摄入动物蛋白质含量越来越多，植物蛋白质的摄入量却越来越少。营养学研究发现，食用过多的动物蛋白质有害于肾脏健康。
植物蛋白质中，豆类、谷物含有丰富的蛋白质，特别是大豆含蛋白质高达36%~40%，氨基酸组成也比较合理，在体内的利用率较高，是植物蛋白质中非常好的蛋白质来源。麦弗逊植物蛋白粉天然的植物原料，优质可靠。
3.蛋白质代谢的论文
蛋白质代谢以氨基酸为核心，细胞内外液中所有游离氨基酸称为游离氨基酸库，其含量不足氨基酸总量的1%，却可反映机体氮代谢的概况。
食物中的蛋白都要降解为氨基酸才能被机体利用，体内蛋白也要先分解为氨基酸才能继续氧化分解或转化。氨基酸通过特殊代谢可合成体内重要的含氮化合物，如神经递质、嘌呤、嘧啶、磷脂、卟啉、辅酶等。
磷脂的合成需S-腺苷甲硫氨酸，氨基酸脱羧产生的胺类常有特殊作用，如5-羟色胺是神经递质，缺少则易发生抑郁、自杀；组胺与过敏反应有密切联系。具体的论文需求，可以点击我的名字查看头像加我。
4.蛋白质提取论文摘要在线翻译
In this study developed a rapid determination of methyl orange pumpkin with the leaves of the true protein content. To pure bovine serum albumin as a standard sample, the results show that the concentration of dye between measured values and the protein was a good linear correlation (R2 = 0.9997); further to squash leaf powder as material, that measured values of dye between the protein content of melon leaves showed a good linear correlation (R2 = 0.998); while on pumpkin leaf protein content of repeated testing, and after a number of statistical analysis, no difference between the test data obtained. Advanced in the use of this method on the basis of a number of single-factor experiment, the ratio of water were studied, beating time, slurry residue separation, hydrolysis, salt content and pH on pumpkin leaf protein extraction yield, determined optimal extraction parameters. Experimental results show that the optimal extraction of pumpkin leaves single factor: the best material to water ratio of 1:7, beating time of 7min, slurry residue centrifuge separation method, hydrolysis 30min, salt 0.6% and pH5.0.是goole翻译的，因为专业名词太多，不太好翻。
但是大致看了一下，以英语专业学生的角度来说，翻译得没有什么问题。
5.蛋白质吸附论文
蛋白质的一级、二级、三级和四级结构决定了它的物理、化学、生物化学、物理化学和生物学性质，综述了不同蛋白质之间的性质存在差异或者改变条件是使之具有差异，利用一种同时多种性质差异，在兼顾收率和纯度的情况下，选择蛋白质提纯的方法。
蛋白质在组织或细胞中一般都是以复杂的混合物形式存在，每种类型的细胞都含有成千种不同的蛋白质。蛋白质的分离和提纯工作是一项艰巨而繁重的任务，到目前为止，还没有一个单独的或一套现成的方法能把任何一种蛋白质从复杂的混合物中提取出来，但对任何一种蛋白质都有可能选择一套适当的分离提纯程序来获取高纯度的制品。
蛋白质提纯的总目标是设法增加制品纯度或比活性，对纯化的要求是以合理的效率、速度、收率和纯度，将需要蛋白质从细胞的全部其他成分特别是不想要的杂蛋白中分离出来，同时仍保留有这种多肽的生物学活性和化学完整性。 能从成千上万种蛋白质混合物中纯化出一种蛋白质的原因，是不同的蛋白质在它们的许多物理、化学、物理化学和生物学性质有着极大的不同，这些性质是由于蛋白质的氨基酸的序列和数目不同造成的，连接在多肽主链上氨基酸残基可是荷正电的、荷负电的、极性的或非极性的、亲水的或疏水的，此外多肽可折叠成非常确定的二级结构（α螺旋、β折叠和各种转角）、三级结构和四级结构，形成独特的大小、形状和残基在蛋白质表面的分布状况，利用待分离的蛋白质与其它蛋白质之间在性质的差异，即能设计出一组合理的分级分离步骤。
6.高分求一篇关于蛋白质结构或者核酸结构的论文
我不知道你们的论文是什么要求，但可以给你些建议：论文应先写摘要，再写正文。
从目的、方法、结果、结论这几方面写。具体的可参考范文，以下为蛋白质的结构，希望对你有所帮助。
蛋白质一级结构（primary structure） 是指多肽链的氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的，各种氨基酸按遗传密码的顺序通过肽键连接起来。
每一种蛋白质分子都有自己特有的氨基酸的组成和排列顺序即一级结构，由这种氨基酸排列顺序决定它的特定的空间结构，也就是蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级三级等高级结构。胰岛素（Insulin）由51个氨基酸残基组成，分为A、B两条链。
A链21个氨基酸残基，B链30个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
蛋白质二级结构（secondary structure）二级结构是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。 α-螺旋（α-helix）是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件.在α螺旋中，每 个螺旋周期包含 3.6 个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键。
这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。
在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α-螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。如果后者发生，多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。
疏水环境对于氢键的形成 没有影响，因此，更可能促进α-螺旋结构的形成。β-折叠（β-sheet）也是一种重复性的结构，可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。
可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链， 称为β折叠股或β股（β-strand），肽主链沿纸条形成锯齿状，处于最伸展的构象，氢键主要在股间而不是股内。α-碳原子位于折叠线上，由于其四面体性质，连续的酰氨平面排列成折叠形式。
需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面，并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。
β-转角（β-turn）是种简单的非重复性结构。在β-转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，使β-转角成为比较稳定的结构俯酣碘叫鄢既碉习冬卢，多处在蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链方向的阻力比较小。
β-转角的特定构象在一定程度上取决与他的组成氨基酸，某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中，由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H），在β-转角中能很好的调整其他残基的空间阻碍，因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角，因此在一定程度上迫使β-转角形成，促使多台自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。蛋白质三级结构（tertiary structure）三级结构主要针对球状蛋白质而言的是指整条多肽链由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系，骨架和侧链在内的所有原子的空间排列。
在球状蛋白质中，侧链基团的定位是根据它们的极性安排的。蛋白质特定的空间构象是由氢键、离子键、偶极与偶极间的相互作用、疏水作用等作用力维持的，疏水作用是主要的作用力。
有些蛋白质还涉及到二硫键。如果蛋白质分子仅由一条多肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。
蛋白质四级结构（quaternary structure）四级结构是指在亚基和亚基之间通过疏水作用等次级键结合成为有序排列的特定的空间结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基通常由一条多肽链组成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。
亚基有时也称为单体（monomer），仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质，由两个或两个以上亚基组成的蛋白质统称为寡聚蛋白质，多聚蛋白质或多亚基蛋白质。多聚蛋白质可以是由单一类型的亚基组成，称为同多聚蛋白质或由几种不同类型的亚基组成称为杂多聚蛋白质。
对称的寡居蛋白质分子可视为由两个或多个不对称的相同结构成分组成，这种相同结构成分称为原聚体或原体（protomer）。在同多聚体中原体就是亚基，但在杂聚体中原体是由两种或多种不同的亚基组成。
蛋白质的四级结构涉及亚基种类和数目以及各亚基或原聚体在整个分子中的空间排布，包括亚基间的接触位点（结构互补）和作用力（主要是非共价相互作用）。大多数寡聚蛋白质分子中亚基数目为偶数，尤以2和4为多；个别为奇数，如荧光素酶分子含3个亚基。
亚基的种类一般是一种或两种，少数的多于两种。稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的没有本质区别。
亚基的二聚作用伴随着有利的相互作用包括范徳华力，氢键，离子键和疏水作用还有亚基间的二硫键。亚基缔合的驱。
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